Ein erwachsener Körper enthält zwischen 50 und 120 Milligramm Kupfer — verteilt auf Leber, Gehirn, Herz und Skelettmuskulatur. Das ist weniger, als eine Büroklammer wiegt. An diese winzige Menge sind dennoch mehr als ein Dutzend Enzyme gebunden, die ohne ein Kupferion in ihrem aktiven Zentrum keine Reaktion katalysieren.
Almandinwelle beschränkt sich bewusst auf dieses eine Spurenelement. Der Grund ist einfach: Kupfer taucht in der Ernährungsliteratur meist als Randnotiz auf, während Eisen, Magnesium und Zink die Aufmerksamkeit bekommen. Dabei ist gerade die Eisenverwertung ohne kupferhaltige Enzyme biochemisch nicht darstellbar — ein Zusammenhang, der in den 1920er-Jahren an Ratten beschrieben und später beim Menschen bestätigt wurde.
Die Europäische Kommission hat auf Grundlage von EFSA-Gutachten mehrere gesundheitsbezogene Angaben zu Kupfer zugelassen. Vier davon werden auf dieser Seite im amtlichen Wortlaut zitiert und jeweils demjenigen Enzymsystem zugeordnet, aus dem sie hervorgehen. Was darüber hinausgeht, ist auf dieser Seite als Biochemie gekennzeichnet und keine zugelassene Angabe.
Almandinwelle sammelt, was die Europäische Union zu Kupfer zugelassen hat, und ordnet jede Angabe dem Enzym zu, das dahintersteht. Eine der vier Angaben lautet wörtlich: „Kupfer trägt zu einem normalen Eisentransport im Körper bei“ — Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012.
Zum RatgeberJede der folgenden Karten steht für eine dokumentierte Funktion des Kupfers. Der zitierte Satz ist jeweils der amtliche Wortlaut aus dem Register der Europäischen Union.
Etwa 95 % des im Blutplasma zirkulierenden Kupfers sind an Coeruloplasmin gebunden, ein Glykoprotein mit sechs Kupferatomen. Seine katalytische Aufgabe besteht darin, zweiwertiges Eisen zu dreiwertigem Eisen zu oxidieren. Erst in dieser Form kann Transferrin das Eisen binden und im Blut weitertragen.
Bleibt diese Oxidation aus, verbleibt Eisen in den Speicherzellen, obwohl es im Serum rechnerisch vorhanden wäre. Genau hier liegt die biochemische Brücke zwischen den beiden Metallen.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
In den Speicherbläschen noradrenerger Nervenzellen sitzt ein Enzym, das Dopamin in Noradrenalin umwandelt. Es trägt zwei Kupferatome pro Untereinheit und gehört damit zu den klassischen Cuproenzymen des Nervengewebes.
Auch die Peptidylglycin-α-amidierende Monooxygenase, die Neuropeptide in ihre wirksame Endform bringt, arbeitet kupferabhängig. Beide Enzyme sind der Grund dafür, dass Kupfer im Nervengewebe in vergleichsweise hoher Konzentration vorliegt.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Bei jeder Zellatmung entstehen Superoxid-Radikale als Nebenprodukt. Die Superoxiddismutase 1 wandelt sie in Wasserstoffperoxid und Sauerstoff um. Das Kupferion im aktiven Zentrum wechselt dabei zwischen zwei Oxidationsstufen und überträgt so das Elektron.
Dieses Enzym zählt zu den häufigsten Proteinen im Zellinneren; in Erythrozyten macht es einen messbaren Anteil der Löslichprotein-Fraktion aus. Seine Aktivität wird in Studien gelegentlich als Marker der Kupferversorgung herangezogen.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Der Komplex IV der mitochondrialen Atmungskette trägt zwei Kupferzentren, in der Fachliteratur als Cu A und Cu B bezeichnet. Sie nehmen Elektronen vom Cytochrom c entgegen und übergeben sie an molekularen Sauerstoff, der dabei zu Wasser reduziert wird.
Dieser letzte Schritt hält den Protonengradienten aufrecht, aus dem die ATP-Synthase ihre Energie bezieht. Herzmuskel und Skelettmuskulatur enthalten deshalb besonders viele dieser Kupferzentren.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Kupfer wird überwiegend im oberen Dünndarm aufgenommen. Die Resorptionsquote ist nicht konstant, sondern hängt von der zugeführten Menge ab: Bei geringer Zufuhr nimmt der Körper einen großen Anteil auf, bei reichlicher Zufuhr sinkt der Anteil deutlich. Dieser Mechanismus erklärt, warum die Kupferbilanz beim gesunden Menschen über einen weiten Bereich stabil bleibt.
Der Transport folgt einer festen Kette von Proteinen. Keines dieser Proteine lässt freie Kupferionen im Zellinneren umherschwimmen — die Übergabe erfolgt von Hand zu Hand:
Die Ausscheidung läuft fast vollständig über die Galle. Nur ein sehr kleiner Anteil verlässt den Körper über die Nieren — ein Unterschied zu vielen anderen Mineralstoffen, der bei der Beurteilung von Laborwerten von Bedeutung ist.
Eisen liegt in Speicherzellen als zweiwertiges Ion vor. Das Transportprotein Transferrin bindet jedoch ausschließlich dreiwertiges Eisen. Zwischen diesen beiden Zuständen steht eine Oxidationsreaktion, die im Blutplasma von Coeruloplasmin und in der Darmwand von dem verwandten Enzym Hephaestin katalysiert wird. Beide sind kupferhaltig.
Fehlt das Kupfer, bleibt das Eisen dort liegen, wo es gespeichert ist. In der Fachliteratur wird dieses Bild seit den Arbeiten von Hart und Kollegen beschrieben, die zeigten, dass eine reine Eisenzufuhr allein nicht ausreichte, um die Blutbildung bei Versuchstieren wiederherzustellen. Erst die Kombination mit Kupfer führte zum Erfolg.
Die Europäische Union hat diesen Zusammenhang in eine zugelassene Angabe gefasst: „Kupfer trägt zu einem normalen Eisentransport im Körper bei“ — Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012. Der Satz beschreibt einen Beitrag zu einem normalen physiologischen Vorgang, nicht mehr und nicht weniger.
Die Atmungskette in der inneren Mitochondrienmembran besteht aus vier großen Komplexen. Der letzte davon, die Cytochrom-c-Oxidase, verbraucht rund 90 % des Sauerstoffs, den ein Mensch einatmet. Ohne die beiden Kupferzentren im Enzym käme der Elektronenfluss an dieser Stelle zum Erliegen.
Weil Herz- und Skelettmuskelzellen besonders viele Mitochondrien enthalten, findet sich dort auch eine hohe Dichte an kupferhaltigen Komplexen. Das erklärt, warum Kupfer in der Ernährungsphysiologie regelmäßig im Zusammenhang mit dem Energiehaushalt genannt wird.
Die zugelassene Formulierung dazu lautet: „Kupfer trägt zu einem normalen Energiestoffwechsel bei“ — Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012.
Kupfer ist ein Übergangsmetall und wechselt leicht zwischen zwei Oxidationsstufen. Diese Eigenschaft macht es als Katalysator brauchbar, verlangt aber gleichzeitig eine strenge Kontrolle: Ungebundene Kupferionen können selbst Radikalreaktionen anschieben. Der Körper löst das über Metallothioneine, kleine schwefelreiche Proteine, die freie Ionen abfangen.
Im geordneten Zustand steht das Metall den beiden Enzymen zur Verfügung, um die es hier geht. Die Superoxiddismutase 1 entschärft Superoxid-Radikale; die zugelassene Angabe dazu lautet „Kupfer trägt zum Schutz der Zellen vor oxidativem Stress bei“ — Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012.
Im Nervengewebe wiederum arbeitet die Dopamin-β-Hydroxylase kupferabhängig. Hierauf bezieht sich die Angabe „Kupfer trägt zu einer normalen Funktion des Nervensystems bei“ — Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012. Weitere Cuproenzyme wie die Lysyloxidase des Bindegewebes und die Tyrosinase der Pigmentzellen zeigen, wie breit das Einsatzfeld dieses Metalls in der Biochemie ist.
Rund 60 Seiten zu den vier kupferabhängigen Enzymfamilien, mit Quellenverzeichnis, Laborparametern und den amtlichen Wortlauten der zugelassenen Angaben.
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